Devoir de Philosophie

Cette sequence leader en Nt .

Publié le 03/10/2014

Extrait du document

Cette sequence leader en Nt .. on voit en coupe un microsome avec le coter luminal du RE et le coter e... Laproteine ki sort de RE et trasnsloker dan la menbrane du Re par une translocon Le petitite signal est cliver et la proteine et libere dan le RE Ce ki a etai ossi realiser c des experoimentation dincubation avec des hydrolase:protease ken il nyavai pa de microsome le contenu de tube ken il est en presence de on peut etudier la trasnlocation du RE et la sensibiliter des preoteine traduite on vera ke se systeme de trasnlocation ezst pour les proteine de * les proteine tranmenbranaire et de proteine ancree par GPI le peptite signal est reconnu par un recepteur: SRP(particule de reconaissance du signal) ki est une ribo nucleo proteine elle va presenter une structure avec 6 chaine polypeptidike et une molecule dARN srp cette arn est synthestiser par l'ARN pol 3 on peu t deficnir des domaine dan ce SRP ki fai 25nm environ ken le peptide signal on a a loposer un domaine ki va etablir une poche de ficxaction sur la sequence signal de la proteine en cours de traduction elle st tapisser dAA hydrofobe et donc c cet poche ki va reconaitre le peptide leader en Nt la srp va ensuite se fiixer o recepteur a la SRP ki est sur la mbre du RE et a un recepteur du ribosome la pose de la traduction va eviter ke la proteine ne soi liberer dan le cytosol la repreise de la traduction reprendrea ken la proetine est atacher o systeme SRP on a donc o nivo de la mbre du RE des preoteine trasnmenbranaire ki von former un pore proteik renpli d'eau(donc hydorphyle) dan la menbrane il ya un recepteur un recepteur o srp et un otre o ribosome ki permet le ribosome esr en trin le translocon ken il est en repos est fermer par un « bouchon » pour empecher la fuite du CA²+

« translocation dan la menbrane du RE des proteine luminal si le peptide signal existe (8AA hydrophobe non,polair) sur la proteine le peptide signal entre dan le translocon c lui ki dirige la proteine ver la mbre du RE et il inici la translocation lexrt Nt rest atacher a la transolcon la traduction va porvoker une boucle dan la proteine et ki pousse celle ci a linteiruer de lumen une foi ke le peptide signal est cilver le translocon va souvrir et libere le peptide signal dan la mbr il sera degrader par des protease la proteine ki ces completemet enfiler dan el lumen est parfaitemen hydorphile diapo 7 lproteind e type 2 les proteine de type 3 on leur extremiter Ct o cytosol leur mode dinsertion dan la mbre est diferent oupe le T1: le peptide signal dirige la transolation dan le re, il est cliver par la signal peptidase mai pour le T2 et T3 leur signal de transcolaction est non CLIVABLE diapo8 TYPE 1: la proteine est en cours de syntheseva emerger du ribosome le Ntet va ver le RE le translocon est la poreine ki est traduite va faire emerger une nouvel region dAA hydorfobe cette sekence va bloker la transolcation est va plu pouvoir continuer a rentrer la signal peptidase va cliver ce SIT le translocon souvre et laisse une proteine transmenbranaire avec un exodomaine + gran diapo9 la proteine va garder son Nt dan le ytosole et entre en boucle dan le Ct sera extracelulaire diapo10 T3: elle on un SIT ki nest pa clivable le petptide signal va etr preceder de kelke AA charger begativement les aa charger + reste dan le cytosol lelongation ell e se fai du coter sytosoli(endodomaine) diapo 11 les proteine politopik le pepdita signal est interne donc noon cliver, il est suivipar des aa charger + diapo12 une proteine ki a 7 domaine transmenbranaire: exemple: la bacteritorodopsyne si on fait le profil dydopati de la proteine. »

↓↓↓ APERÇU DU DOCUMENT ↓↓↓

Liens utiles