Cours d'Enzymologie et Biochimie Structurale

Pour la myoglobine la courbe est hyperbolique avec un P50 de 1 torr

Pour l'hémoglobine la courbe est sigmoïde avec un P50 de 1 26 torrs

Pour toutes les pressions partielles en oxygène l'affinité de l'oxygène est plus élevé pour la myoglobine que pour l'hémoglobine

chapitre 8 § 2 : La fixation de l'oxygène

1. Introduction

2. La fixation de l'oxygène

2.1. Myoglobine

2.2. Hémoglobine

3. L'hémoglobine est une protéine allostérique

3.1. Définitions

3.2. Le modèle de Monod-Wyman-Changeux

3.3. Le modèle de Koshland-Nemethy-Filmer

3.4. Régulation négative

3.5. Structure quaternaire

4. Les enzymes allostériques

1. Introduction

2. La fixation de l'oxygène

2.1. Myoglobine

2.2. Hémoglobine

3. L'hémoglobine est une protéine allostérique

3.1. Définitions

3.2. Le modèle de Monod-Wyman-Changeux

3.3. Le modèle de Koshland-Nemethy-Filmer

3.4. Régulation négative

3.5. Structure quaternaire

4. Les enzymes allostériques