Proteína - ciencias de la naturaleza.

Proteína - ciencias de la naturaleza. 1 INTRODUCCIÓN Síntesis de proteínas Una de las tareas más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas que intervienen en la mayoría de las funciones celulares. El material hereditario conocido como ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encuentra en el núcleo de la célula, contiene la información necesaria para dirigir la fabricación de proteínas. © Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos. - ciencias de la naturaleza. Proteína, cualquiera de los numerosos compuestos orgánicos constituidos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la contracción muscular o la respuesta inmunológica. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero. Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que sólo un 2% se ha descrito con detalle. Las proteínas sirven sobre todo para construir y mantener las células, aunque su descomposición química también proporciona energía, con un rendimiento de 4 kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono. Además de intervenir en el crecimiento y el mantenimiento celulares, son responsables de la contracción muscular. Las enzimas son proteínas, al igual que la insulina y casi todas las demás hormonas, los anticuerpos del sistema inmunológico y la hemoglobina, que transporta oxígeno en la sangre. Los cromosomas, que transmiten los caracteres hereditarios en forma de genes, están compuestos por ácidos nucleicos y proteínas. 2 NUTRICIÓN Niños nigerianos que sufren de desnutrición Debido al clima desfavorable, la sequía, la deficiente planificación agrícola, la política inestable e ineficaz y la mala gestión de los recursos naturales, hay millones de personas que padecen hambre en todo el mundo. Se estima que cada año, entre 5 y 20 millones de personas mueren de hambre o de las enfermedades provocadas por la desnutrición. La mayoría son niños. Carl Purcell/Science Source/Photo Researchers, Inc. Las proteínas, desde las humanas hasta las que forman las bacterias unicelulares, son el resultado de las distintas combinaciones entre veinte aminoácidos distintos, compuestos a su vez por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y, a veces, azufre. En la molécula proteica, estos aminoácidos se unen en largas hileras (cadenas polipeptídicas) mantenidas por enlaces peptídicos, que son enlaces entre grupos amino (NH2) y carboxilo (COOH). El número casi infinito de combinaciones en que se unen los aminoácidos y las formas helicoidales y globulares en que se arrollan las hileras o cadenas polipeptídicas, permiten explicar la gran diversidad de funciones que estos compuestos desempeñan en los seres vivos. Para sintetizar sus proteínas esenciales, cada especie necesita disponer de los veinte aminoácidos en ciertas proporciones. Mientras que las plantas pueden fabricar sus aminoácidos a partir de nitrógeno, dióxido de carbono y otros compuestos por medio de la fotosíntesis, casi todos los demás organismos sólo pueden sintetizar algunos. Los restantes, llamados aminoácidos esenciales, deben ingerirse con la comida. El ser humano necesita incluir en su dieta ocho aminoácidos esenciales para mantenerse sano: leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Todos ellos se encuentran en las proteínas de las semillas vegetales, pero como las plantas suelen ser pobres en lisina y triptófano, los especialistas en nutrición humana aconsejan complementar la dieta vegetal con proteínas animales presentes en la carne, los huevos y la leche, que contienen todos los aminoácidos esenciales. En general, en los países desarrollados se consumen proteínas animales en exceso, por lo que no existen carencias de estos nutrientes esenciales en la dieta. El kwashiorkor, que afecta a los niños del África tropical, es una enfermedad por malnutrición, principalmente infantil, generada por una insuficiencia proteica grave. La ingesta de proteínas recomendada para los adultos es de 0,8 g por kg de peso corporal al día; para los niños y lactantes que se encuentran en fase de crecimiento rápido, este valor debe multiplicarse por dos y por tres, respectivamente. 3 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína Las interacciones entre las moléculas que forman una proteína, son la causa de que la cadena polipeptídica enrollada (izquierda) se pliegue para dar una estructura tridimensional (centro), que puede unirse a otras para formar grandes proteínas complejas (derecha). © Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos. El nivel más básico de estructura proteica, llamado estructura primaria, es la secuencia lineal de aminoácidos que está determinada, a su vez, por el orden de los nucleótidos en el ADN o en el ARN. Las diferentes secuencias de aminoácidos a lo largo de la cadena afectan de distintas formas a la estructura de la molécula de proteína. Fuerzas como los enlaces de hidrógeno, los puentes disulfuro, la atracción entre cargas positivas y negativas, y los enlaces hidrófobos (repelentes del agua) e hidrófilos (afines al agua) hacen que la molécula se arrolle o pliegue y adopte una estructura secundaria; un ejemplo es la llamada hélice ?. Cuando las fuerzas provocan que la molécula se vuelva todavía más compacta, como ocurre en las proteínas globulares, se constituye una estructura terciaria donde la secuencia de aminoácidos adquiere una conformación tridimensional. Se dice que la molécula tiene estructura cuaternaria cuando está formada por más de una cadena polipeptídica, como ocurre en la hemoglobina y en algunas enzimas. Determinados factores mecánicos (agitación), físicos (aumento de temperatura) o químicos (presencia en el medio de alcohol, acetona, urea, detergentes o valores extremos de pH) provocan la desnaturalización de la proteína, es decir, la pérdida de su estructura tridimensional; las proteínas se despliegan y pierden su actividad biológica. 4 INTERACCIONES ENTRE PROTEÍNAS Las cadenas de polipéptidos se organizan en secuencia y se arrollan de forma que los aminoácidos hidrófobos suelen mirar hacia el interior, para dar estabilidad a la molécula, y los hidrófilos hacia el exterior, para poder interaccionar con otros compuestos y, en particular, con otras proteínas. Las enzimas son proteínas; en algunos casos necesitan para llevar a cabo su función un componente no proteico llamado cofactor, éste puede ser inorgánico (ion metálico) o una molécula orgánica; en este caso el cofactor se denomina coenzima. En otras ocasiones unas proteínas se unen a otras para formar un conjunto de proteínas necesario en la química o en la estructura celulares. 5 PROTEÍNAS FIBROSAS A continuación se describen las principales proteínas fibrosas: colágeno, queratina, fibrinógeno y proteínas musculares. 5.1 Colágeno El colágeno, que forma parte de huesos, piel, tendones y cartílagos, es la proteína más abundante en los vertebrados. La molécula contiene por lo general tres cadenas polipeptídicas muy largas, cada una formada por unos 1.000 aminoácidos, trenzadas en una triple hélice siguiendo una secuencia regular que confiere a los tendones y a la piel su elevada resistencia a la tensión. Cuando las largas fibrillas de colágeno se desnaturalizan por calor, las cadenas se acortan y se convierten en gelatina. 5.2 Queratina La queratina, que constituye la capa externa de la piel, el pelo y las uñas en el ser humano y las escamas, pezuñas, cuernos y plumas en los animales, se retuerce o arrolla en una estructura helicoidal regular llamada hélice ?. La queratina protege el cuerpo del medio externo y es por ello insoluble en agua. Sus numerosos enlaces disulfuro le confieren una gran estabilidad y le permiten resistir la acción de las enzimas proteolíticas (que hidrolizan a las proteínas). 5.3 Fibrinógeno El fibrinógeno es la proteína plasmática de la sangre responsable de la coagulación. Bajo la acción catalítica de la trombina, el fibrinógeno se transforma en la proteína insoluble fibrina, que es el elemento estructural de los coágulos sanguíneos o trombos. 5.4 Proteínas musculares La miosina, que es la principal proteína responsable de la contracción muscular, se combina con la actina, y ambas actúan en la acción contráctil del músculo esquelético y en distintos tipos de movimiento celular. 6 PROTEÍNAS GLOBULARES Anemia de células falciformes La anemia de células falciformes surge de una mutación de la hemoglobina, la proteína que transporta el oxígeno en el torrente circulatorio. Una sustitución en su secuencia de aminoácidos (aparece valina en el lugar donde debería estar un ácido glutámico), provoca que la molécula de hemoglobina de cuatro cadenas actúe de forma incorrecta cuando la cantidad de oxígeno disponible es baja. Las hemoglobinas defectuosas se reúnen, forman largas varillas que deforman los glóbulos rojos y les da una forma de media luna. Estas células deformes no pueden pasar a través de los vasos sanguíneos pequeños. © Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos. A diferencia de las fibrosas, las proteínas globulares son esféricas y muy solubles. Desempeñan una función dinámica en el metabolismo corporal. Son ejemplos la albúmina, la globulina, la caseína, la hemoglobina, todas las enzimas y las hormonas proteicas. Albúminas y globulinas son proteínas solubles abundantes en las células animales, el suero sanguíneo, la leche y los huevos. La hemoglobina es una proteína respiratoria que transporta oxígeno por el cuerpo; a ella se debe el color rojo intenso de los eritrocitos. Se han descubierto más de cien hemoglobinas humanas distintas, entre ellas la hemoglobina S, causante de la anemia de células falciformes. 6.1 Enzimas Todas las enzimas son proteínas globulares que se combinan con otras sustancias, llamadas sustratos, para catalizar las numerosas reacciones químicas del organismo. Estas moléculas, principales responsables del metabolismo y de su regulación, tienen puntos catalíticos a los cuales se acopla el sustrato igual que una mano a un guante para iniciar y controlar el metabolismo en todo el cuerpo. 6.2 Hormonas proteicas Estas proteínas, segregadas por las glándulas endocrinas, no actúan como las enzimas, sino que estimulan a ciertos órganos fundamentales que a su vez inician y controlan actividades importantes, como el ritmo metabólico o la producción de enzimas digestivas y de leche. La insulina, segregada por los islotes de Langerhans en el páncreas, regula el metabolismo de los hidratos de carbono mediante el control de la concentración de glucosa. La tiroxina, segregada por el tiroides, regula el metabolismo global; y la calcitonina, también producida en el tiroides, reduce la concentración de calcio en la sangre y estimula la mineralización ósea. 6.3 Anticuerpos Los anticuerpos, también llamados inmunoglobulinas, agrupan los miles de proteínas distintas que se producen en el suero sanguíneo como respuesta a los antígenos (sustancias u organismos que invaden el cuerpo). Un solo antígeno puede inducir la producción de numerosos anticuerpos, que se combinan con diversos puntos de la molécula antigénica, la neutralizan y la precipitan en la sangre. 6.4 Microtúbulos Estructura proteica de un microtúbulo Los microtúbulos son tubos finos y huecos que ayudan al soporte de ciertas estructuras celulares como cilios y flagelos. Éstos son orgánulos filamentosos, destinados a la locomoción y a la obtención de alimento, que están incrustados en la membrana celular de algunos organismos eucariotas. Las paredes del tubo están formadas por dos tipos de subunidades de una proteína globular, la alfa y la beta tubulina, que se reúnen para formar un dímero. Los dímeros se ensamblan, se enrollan y componen un tubo de la longitud necesaria. Dentro de cada cilio (corto) o flagelo (largo), aparecen nueve pares de microtúbulos que rodean a un décimo par central. © Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos. Las proteínas globulares pueden también agruparse en diminutos túbulos huecos que actúan como entramado estructural de las células y, al mismo tiempo, transportan sustancias de una parte de la célula a otra. Cada uno de estos microtúbulos está formado por dos tipos de moléculas proteicas casi esféricas que se disponen por parejas y se unen en el extremo creciente del microtúbulo y aumentan su longitud en función de las necesidades. Los microtúbulos constituyen también la estructura interna de los cilios y flagelos, apéndices de la membrana de los que se sirven algunos microorganismos para moverse. Microsoft ® Encarta ® 2009. © 1993--2008 Microsoft Corporation. Reservados todos los derechos.