ED1 Enzymologie PACES

e graphique ci-dessous est la représentation linéaire de Lineweaver-Burk après transformation algébrique de l'équation de Michaelis -Menten.

1. Indiquer dans l'ordre :

- la réaction sans inhibiteur avec concentration [E] d'enzyme

- la réaction avec inhibiteur compétitif avec concentration [E] d'enzyme

- la réaction avec inhibiteur non compétitif avec concentration [E] d'enzyme

- la réaction sans inhibiteur avec concentration 2X[E] d'enzyme

2. Schématiser la représentation prévisible des résultats des différentes réactions selon l'équation de Michaelis-Menten (Vi= f([S])).

Exercice n°1:

La pénicilline est hydrolysée et par conséquent rendue inactive par la pénicillinase, un enzyme présent dans certaines bactéries résistantes à cet antibiotique. La masse moléculaire de cet enzyme extrait de Staphylococcusaureus est de 29 600 Da. On fait agir cet enzyme sur des quantités variables de pénicilline et on mesure expérimentalement le taux de dégradation de l'antibiotique.

Pénicilline  (x 10-5 mol. L-1) T aux d'h ydro l y se de la pénicilline (x 10-9 mol.min-1)

0,1 0,11

0,3 0,25

0,5 0,34

1,0 0,45

3,0 0,59

5,0 0,60

1. La cinétique de la pénicillinase est- elle michaélienne?

2. Quelle est la valeur du Km?

3. Quelle sera la valeur de la vitesse de réaction pour une quantité de substrat = 1,0 x 10-4 mol. L-1 ?

4. Quelle sera la valeur de la vitesse de réaction pour une quantité de substrat = 1,0 x 10-4 mol. L-1 si on double la quantité d'enzyme?

Combien de fois faut-il augmenter la concentration en substrat pour passer d'une vitesse de réaction de 0,1 Vmax à 0,9 Vmax pour une enzyme suivant le modèle de Michaelis -Menten ?

A. 9fois

B. 18fois

C. 81 fois

D. 162 fois