Structures des hémoglobines.
Publié le 12/09/2012
Extrait du document
a. Structures primaires
Historiquement, ces structures a été la première chaîne polysaccaridique à avoir été séquencée. En effet,
l'hémoglobine est une protéine présente en grande quantité à l'état pur dans le sang ce qui rend son
étude plus facile. Ainsi on a montré que les chaînes alpha était constitué de 141 acides aminés et les
chaînes Gama, l'état, Delta était constitué de 146 acides aminés.
On a pu réaliser un arbre physiologique de l'hémoglobine. Il y a quelque milliers d'années, il y avait qu'une
seule protéine capable de fixer l'oxygène. Cette protéine se scindée en deux donnent la myoglobine qui
code pour 120 acides aminés. Dans un deuxième temps, cette protéine ancestrale s'est scindée pour
donner les chaînes beta différentes de 80 acides aminés puis a eu lieu une nouvelle duplication
entraînant l'apparition des chaînes gama différentes de 40 acides aminés et delta différent de 10 acides
aminés.
Récemment le gène alpha s'est dupliqué pour donner deux gènes alpha 1 et alpha 2, mais cette
duplication est trop récente pour donner des chaînes polypeptidiques différentes par contre, ils se
différencient entre eux au niveau de la séquence en acides aminés.
«
l'oxygène, on la nomme donc: métamoglobine.
L'hémoglobine est une protéine qui a une infinité importante pour l'oxygène.
Elle peut fixer spontanément
de l'oxygène, mais elle présente une grande affinité pour le CO2, cette infinité et 200 fois supérieur à celle
de l'oxygène.
On comprend donc pourquoi les intoxications par le C02 sont difficiles à traiter.
d.
structures quaternaire de l'hémoglobine.
La molécule d'hémoglobine à une structure globulaire.
On distingue au sein de cette structure globulaire
deux axes binaires où sont disposés de quatre chaînes d'hémoglobines.
Image
Au centre, est aménagé un creux.
Les deux chaînes identiques n'ont pas de contact entre elles, les zones de contact se font entre les
chaînes alpha et les chaînes beta.
4.
Fonction de l'hémoglobine: Fixation de l'oxygène
Chaque chaîne polypeptidique fixe une molécule d'oxygène: (Hb + 02) 4 = 4 Hb 02
Si on trace des taux de fixation de l'oxygène par l'hémoglobine on observe
Cette courbe rappelle la cour de l'activité des enzymes allostériques.
La totalité de l'hémoglobine est sous forme d'oxyhémoglobine dans les poumons soit un milieu où la
pression partielle en oxygène est supérieur à 80 -100.
Au niveau du tissus la pression partielle en oxygène est de 35.
Il y a donc trois largages hémoglobine au
niveau du tissus.
Le Co2 et les ions H+ ont une tendance à stabiliser la forme desoxygéné de l'hémoglobine, ce sont des
inhibiteurs allostériques de l'hémoglobine.
5.
Pathologies
L'hémoglobine donnent lieu à des affections héréditaires dont la cause principale sont les mutations
génétiques.
On peut observer les mutations structurales,mutant structuraux, petites variations correspondant au
remplacement d'un acides aminés par un autre.
Les trois principaux mutants sont :
-- l'hémoglobine S: 6 acides aminés ont été remplacés, l'acides glutamique devient de la valine
-- l'hémoglobine C: 6 acides aminés ont été à nouveau remplacés, l'acide glutamique devient de la lysine
-- l'hémoglobine E: cette fois 26 acides aminés ont été remplacés: l'acide glutamique devient là encore de.
»
↓↓↓ APERÇU DU DOCUMENT ↓↓↓
Liens utiles
- La Chipscine est un composé polyscaparie les structures,
- STRUCTURES ÉLÉMENTAIRES DE LA PARENTÉ (Les). Claude Lévi-Strauss (résumé)
- Distribution structures juridiques et économiques
- STRUCTURES ÉLÉMENTAIRES DE LA PARENTÉ (LES), 1949. Claude Lévi-Strauss
- STRUCTURES SYNTAXIQUES, Syntactic Structures, 1957. Noam Chomsky