ED1 Enzymologie PACES 2011-2012 Prévoir une calculatrice pour certains exercices PS: les calculatrices ne
Publié le 26/02/2014
                             
                        
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La	pénicilline	est	hydrolysée	et	par	conséquent	rendue	inactive	par	la	pénicillinase,	un	
enzyme	présent	dans	certaines	bactéries	résistantes	à	cet	antibiotique	.	La	masse	
moléculaire	de	cet	enzyme	extrait	de	Staphylococcus	aureus	est	de	29	600	Da	.	On	fait	
agir	cet	enzyme	sur	des	quantités	variables	de	pénicilline	et	on	mesure	expérimentalement	
le	taux	de	dégradation	de	l’antibiotique	.	
1.	La cinétique de la pénicillinase est	–	elle michaélienne?	
2.
                                                            
                                                                                	Quelle est la valeur du Km?	
3.
                                                            
                                                                                	Quelle sera la valeur de la vitesse de réaction pour une quantité de substrat = 1,0 x 10	-4	
mol.
                                                            
                                                                                L	-1?	
4.
                                                            
                                                                                	Quelle sera la valeur de la vitesse de réaction pour une quantité de substrat = 1,0 x 10	-4	
mol.
                                                            
                                                                                L	-1si on double la quantité d’enzyme?Pénicilline                                          	
(x 10	-5	 mol.
                                                            
                                                                                L	-1)	
Taux d'hydrolyse de la pénicilline                        	
(x 10	-9	 mol.min	-1)	
0,1	0,11	
0,3	0,25	
0,5	0,34	
1,0	0,45	
3,0	0,59	
5,0	0,60.
                                                                                            »
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