Devoir de Philosophie

Licence de Biologie Année universitaire 2001-2002 Cours d'Enzymologie et Biochimie Structurale chapitre 8: Allostérie Jacques C.

Publié le 02/10/2014

Extrait du document

biologie
Licence de Biologie Année universitaire 2001-2002 Cours d'Enzymologie et Biochimie Structurale chapitre 8: Allostérie Jacques C. BARATTI chapitre 8 : Allostérie 1. Introduction 2. La fixation de l'oxygène 2.1. Myoglobine 2.2. Hémoglobine 3. L'hémoglobine est une protéine allostérique 3.1. Définitions 3.2. Le modèle de Monod-Wyman-Changeux 3.3. Le modèle de Koshland-Nemethy-Filmer 3.4. Régulation négative 3.5. Structure quaternaire 4. Les enzymes allostériques chapitre 8 § 1 : Introduction o Certaines enzymes ne présentent pas de cinétique Michaélienne mais la dépendance de v en fonction de S est sigmoïdale o On les appelle des "enzymes allostériques" o Ce sont des protéines formées de plusieurs sous unités o Plan du chapitre : - étude de la fixation de l'oxygène sur l'hémoglobine : un modèle d'allostérie - les enzymes allostériques et leur rôle dans le métabolisme cellulaire chapitre 8 § 2 : La fixation de l'oxygène 1. Introduction 2. La fixation de l'oxygène 2.1. Myoglobine 2.2. Hémoglobine 3. L'hémoglobine est une protéine allostérique 3.1. Définitions 3.2. Le modèle de Monod-Wyman-Changeux 3.3. Le modèle de Koshland-Nemethy-Filmer 3.4. Régulation négative 3.5. Structure quaternaire 4. Les enzymes allostériques chapitre 8 § 2 : La fixation de l'oxygène o Chez l'homme deux protéines fixent l'oxygène permettant ainsi de surmonter le problème de sa faible solubilité dans l'eau : - la myoglobine dans les muscles (réserve d'O2 et transport dans le muscle) - l'hémoglobine des globules rouges du sang (transport d'O2 et de CO2) o La myoglobine est une protéine monomérique : elle contient un seul hème et peut fixer une seule molécule d'O2 o L'hémoglobine est une protéine tétramérique : elle contient 4 hèmes et peut fixer 4 molécules d'O2 chapitre 8 § 2 : La fixation de l'oxygène o La structure tertiaire des deux protéines est très voisine o L'hémoglobine comporte deux chaînes ? et deux chaînes ? chapitre 8 § 2.1 : La fixation de l'oxygène par la myoglobine o L'interaction est de type protéine-ligand o La stoechiométrie est de 1 molécule d'O2 par mole de myoglobine Mb + O 2 MbO 2 o La constante de dissociation est o On exprime la concentration d'oxygène en pression partielle o La constante de saturation Y est o D'où pO 2 Y= pO 2 + Kd [ Mb ][O 2 ] Kd = [ MbO 2 ] [ Mb ] pO 2 Kd = [ MbO 2 ] [ MbO 2 ] Y= [MbO 2 ] + [Mb ] chapitre 8 § 2.1 : La fixation de l'oxygène par la myoglobine o Y varie exponentiellement avec pO2 Y 1 o Si pO2 ? Y1 o Si pO2 0 Y0 0,5 o Le Kd est la pression partielle qui donne une saturation de 50% o on la note aussi P50 Kd pO2 chapitre 8 § 2.1 : Représentation de Hill o Hill a proposé une représentation de la définition de Kd il tire ?Y? Ln ? ? ?1- Y ? Y pO 2 = 1 - Y Kd ?Y? Ln ? ? = Ln ( pO 2 ) - LnKd ?1- Y ? o La représentation de Hill permet de déterminer Kd pente=1 0 Ln(Kd) Ln(pO2) chapitre 8 § 2.2 : Fixation de l'oxygène par l'hémoglobine o La stoechiométrie est de 4 molécules d'O2 par mole hémoglobine o Si tous les sites de fixation sont identiq...
biologie

« chapitre 8 : Allostérie 1.

Introduction 2.

La fixation de l'oxygène 2.1.

Myoglobine 2.2.

Hémoglobine 3.

L'hémoglobine est une protéine allostérique 3.1.

Définitions 3.2.

Le modèle de Monod-Wyman-Changeux 3.3.

Le modèle de Koshland-Nemethy-Filmer 3.4.

Régulation négative 3.5.

Structure quaternaire 4.

Les enzymes allostériques. »

↓↓↓ APERÇU DU DOCUMENT ↓↓↓

Liens utiles