Questions-Réponses sur le cours « Architecture Membranaire » Septembre 2010 Q1.

« Q9.

Comment peut-on détacher des protéines membranaires périphériques de la membrane? R9.

On peut extraire les protéines membranaires pér iphériques en utilisant des solutions de pH extrêmes (très acide ou très basique) ou en utilisant des solutions de force ionique élevée.

Q10.

Le cholestérol augmente-t-il ou non la fluidité de l a membrane? R10.

Le cholestérol en faible concentration augment e la fluidité membranaire.

Par contre en forte concentration il rigidifie la membrane, c’est ce que l’on trouve par exemple dans les radeaux lipidiques. Q11.

Les mouvements des lipides et des protéines sont-il s les mêmes? R11.

Non, les lipides peuvent diffuser dans le plan de la membrane, peuvent faire des mouvements de fl exion de leur queue d’acide gras, de rotation sur eux- mêmes et de flip-flop (même si cela est très rare).

Les protéines peuvent diffuser dans le plan de la membrane et tourner sur elles-mêmes mais aucun flip- flop n’est possible.

Q12.

Certains organites sont délimités par une membrane et d'autres par 2 membranes(une enveloppe).

Une membrane est constituée d'une double couche lipidique.

Pour des organites qui ont une do uble membrane ou enveloppe, ils ont 4 couches lipidi ques les unes sur les autres ? Si oui, dans ce cas, les têtes polaires vont devoir interagir ensemble ? Mai s ne sont-elles pas sensées se repousser ? et les q ueues hydrophobes rester ensemble ? R12.

Une enveloppe (celle du noyau ou de la mitocho ndrie) est bien constituée de 2 doubles couches de phospholipides.

Selon l’hémi-membrane à laquelle ils appartiennent, les têtes polaires des phospholipide s vont interagir avec le nucléoplasme, la matrice m itochondriale, le cytoplasme ou l’espace inter-memb ranaire qui sont des milieux essentiellement constitués d’e au. Q13.

Les protéines ancrées par GPI se trouvent-elles uni quement dans les radeaux lipidiquesou peut-on aussi les trouver dans le reste de la me mbrane ? R13.

On les trouve plutôt concentrées dans les raft s mais on peut en trouver quand même ailleurs dans la membrane. Q14.

Voici l’énoncé d’un QCM : « L'hélice membranaire des protéines à une seule hélic e transmembranaire est amphiphile ».

La réponse est fausse.

La justification est la suivante : l'hélice est amphip hile uniquement lorsqu'elle est associée à d'autres hélices (pour former des canaux ioniques par exempl e) par alternance d‘acides aminés hydrophiles et d’acides aminés hydrophobes.

Une hélice seule n'est pas asso ciée à d'autres hélices et elle est donc totalement hydrophobe.

R14.

Dans ce QCM, il s’agit d’analyser l’hélice tra ns-membranaire d’une protéine.

Dans la planche n°9 d u cours, il s’agit d’analyser les propriétés physicochimiques de la protéine 1 dans son entier : elle est bien amphiphile car elle présente une hélice alpha hydrophobe, un endodomaine et un exodomain e qui sont eux hydrophiles.

Q15.

Pourquoi la glycosylation se fait-elle dans le milieu extra-cellulaire par l'appareil de Golgi alors que celui-ci se trouve dans le cytosol ? R15.

La glycosylation se fait du côté luminal du RE et du G olgiet donc les résidus glucidiques se retrouvent du cô té extracellulaire quand on considère la membrane plasmique. Q16.

Un phospholipide en forme de cône a une grosse tête et un seul acide gras.

Peut-il ég alement avoir 2 acides gras ? R16.

Un phospholipide en forme de cône peut avoir u ne tête hydrophile et un seul acide gras ou une « grosse » tête et 2 acides gras. Q17.

Le flip-flop d'un phospholipide est rare (1/mois).

Pourquoi est-il incompatible avec la vie cellulaire ? R17.

Le flip-flop spontané des phospholipides est ex trêmement rare.

Or les phospholipides sont synthétisés dans le feuillet P du RE.

Pour que les 2 feuillets aient la même surface il faut donc que des phospholipides nouvellement synthétisés passent dans le feuillet E.

Cela ne se fait pas de façon spontanée, il faut l’intervention de protéines de transfert (de type s cramblase) qui augmentent la vitesse et l’efficacit é de ces mouvements .. »