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myoglobine - chimie.

Publié le 25/04/2013

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chimie
myoglobine - chimie. 1 PRÉSENTATION myoglobine, pigment respiratoire (voir hémoglobine) essentiellement contenu dans les muscles striés des vertébrés. 2 STRUCTURE Comme l'hémoglobine, la myoglobine est constituée d'une partie protéique, la globine, et d'une molécule appelée hème, qui renferme un atome de fer divalent (Fe 2 +, ou fer ferreux) sur lequel se fixe l'oxygène. Au contraire de l'hémoglobine, en revanche, elle n'est formée que d'une seule chaîne polypeptidique (structure monomérique). Cette protéine de forme globulaire est constituée, chez l'homme, d'un enchaînement de 153 acides aminés. Sa structure tridimensionnelle a été élucidée dans sa totalité par J.C. Kendrew, lauréat, pour ces recherches, du prix Nobel de chimie en 1962. 3 RÔLE La myoglobine est un réservoir d'oxygène immédiatement disponible pour le travail musculaire (l'oxygène stocké dans la myoglobine est libéré très facilement pour être utilisé par les systèmes enzymatiques des muscles). Si sa concentration est comprise, dans les muscles humains, entre 3 et 5 mg par gramme de muscle, elle est beaucoup plus élevée chez les mammifères marins, pouvant atteindre 40 mg par gramme de muscle chez les baleines. Chez ces mammifères, qui peuvent rester en plongée pendant plus d'une heure, le stockage de l'oxygène est en effet primordial et nécessite de grandes quantités de myoglobine. On trouve, chez certains végétaux, des molécules de structure monomérique semblable à celle de la myoglobine : ce sont, chez les légumineuses, les léghémoglobines, qui fixent et stockent de l'oxygène au niveau des racines. 4 PATHOLOGIE En cas de destruction des cellules musculaires, la myoglobine est libérée et peut-être dosée dans le plasma. Elle reflète alors l'état des cellules musculaires. Cette concentration s'élève en cas de traumatisme musculaire, d'infarctus du myocarde ou de maladies métaboliques affectant le système musculaire.

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