Biochimie structurale – Acides aminés
Publié le 21/07/2012
Extrait du document
Sa poche est orientée vers l’extérieur. Elle est composée d’acides aminés à chaînes latérales fortement hydrophobes. L’hème est ainsi maintenu dans un environnement hydrophobe indispensable pour que le fer reste à l’état ferreux, car au contact de l’eau, il deviendrait ferrique. Il doit rester à l’état bivalent, Fe2+ :
- pour pouvoir se coordonner à l’oxygène
- pour se protéger contre la met-hémoglobinisation c’est-à-dire contre son passage de
ferreux à ferrique Fe3+
c – Liaison de l’hème à la globine 2 des 6 valences du fer ferreux, perpendiculaires au plan de l’hème, vont se fixer
- aux parois latérales de la poche de l’hème
- à l’azote imidazole de 2 acides aminés histidine, situées en F8 et E7 (numérotation par domaine)
La liaison fer-histidine F8 est forte et proximale alors que la liaison en E7 est plus lâche et plus distale,
afin d’admettre une molécule d’oxygène entre l’histidine E7 et l’anneau tétrapyrrolique (fer).
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2 UE1 – Biochimie structurale – Acides aminés
b – Stér éo -isomérie : géométrie dans l’espace
Cette propriété est donnée par le carbone α qui est un carbone asymétrique.
Les acides aminés sont
donc optiquement actifs.
Il existe 2 isomères optiques pour chaque acide aminé , sauf pour la glycine.
En fonction de l a position de NH 2, deux configurations sont possibles : série L et série D.
Les énantiomères sont chacun des 2 stéréo -isomères dont l’un est l’image de l’autre dans un miroir.
Les acides aminés des êtres vivants sont majoritairement de série L .
c – Hyd rophobicité
Hydrophile = soluble dans l’eau = acides aminés dibasiques et diacides
Hydrophobe = insoluble dans l’ eau = acides aminés aliphatiques
Cette caractéristique va être définie en fonction de la polarité du radical R.
Hydrophobes
Neutr es
Hydrophiles dibasiques
Hydrophiles diacides.
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