LA TRADUCTION (2)

alors sur la sous-unité 30S pour éviter la reformation d'un complexe d'initiation 70S en l'absence d'ARNm.

Figure 13 : Terminaison de la traduction chez les procaryotes.

2/ Chez les eucaryotes.

Chez les eucaryotes, il n'y a qu'un facteur de libération : eRF « eucaryotes Release Factor » qui est une protéine à GTP. D'autre part, c'est eIF3 qui empêche le complexe 80S de se réassembler, comme le fait EF3 chez les procaryotes.

Remarque : Plusieurs ribosomes peuvent traduirent simultanément un ARNm, jusqu'à un ribosome tous les 80 nucléotides. L'ensemble de ces ribosomes est appelé polyribosome ou polysome. Notons également qu'un complexe d'initiation nécessite quatre secondes pour initier une chaîne polypeptidique et que la vitesse de traduction est d'environ seize acides aminés par seconde.

D. Certains antibiotiques sont capables de bloquer la traduction.

Différentes étapes de la biosynthèse des protéines peuvent être la cible d'antibiotiques chez les procaryotes comme chez les eucaryotes. Le tableau 3 dresse une liste des antibiotiques les plus connus ainsi que leur mode d'action.

Antibiotique Mode d'action

Streptomycine Chez les procaryotes, elle inhibe l'initiation en interférant avec la liaison du formylméthionine-ARNt sur le ribosome et provoque une mauvaise lecture de l'ARNm

Tétracycline Chez les procaryotes, elle se lie à la sous-unité 30S et inhibe la liaison des aminoacyl-ARNt sur cette sous-unité.

Chloramphénicol Chez les procaryotes, il inhibe l'activité peptidyl transférase de la sous-unité 50S du ribosome.

Cycloheximide Chez les eucaryotes, il inhibe l'activité peptidyl transférase de la sous-unité 60S du ribosome

Erythromycine Chez les procaryotes, elle se lie à la sous-unité 50S et inhibe la translocation.

Puromycine Chez les procaryotes et les eucaryotes, elle provoque la terminaison prématurée des chaînes en agissant comme un analogue d'aminoacyl-ARNt.

Tableau 3 : Quelques antibiotiques pouvant bloquer la synthèse des protéines.

L'élongation se poursuit par une translocation (Figure 12) au cours de laquelle le tRNAf quitte le site P, le dipeptidyl-ARNt migre du site A vers le site P et l'ARNm glisse d'une distance de trois nucléotides de sorte que le site A est à nouveau libre et expose un nouveau codon de l'ARNm pour l'aminoacyl-ARNt suivant. La translocation fait intervenir un nouveau facteur d'élongation : EF-G (ou translocase) qui est lié tout comme EF-Tu et IF2 à une molécule de GTP. EF-G agit sous sa forme GTP. Quand le GTP est hydrolysé, EF-G est libéré. Le ribosome est alors prêt pour poursuivre l'élongation.

Figure 12 : Translocation.

2/ Chez les eucaryotes.

Chez les eucaryotes, le facteur EF 1a-GTP tient le rôle de EF-Tu-GTP en amenant l'aminoacyl-ARNt au site A du ribosome tandis que le facteur EF1^_ catalyse l'échange de GTP avec le GDP lié sur EF1a, comme le fait EF-Ts avec EF-Tu chez les procaryotes. Le facteur EF2, quant à lui, contrôle la translocation à l'image de EF-G chez les procaryotes.

Remarque : Chez les eucaryotes, la toxine diphtérique peut inhiber la translocation et donc bloquer la synthèse protéique en catalysant le transfert d'une molécule d'ADP-ribose sur un résidu d'acide aminé du facteur d'élongation EF2.

C. La terminaison de la traduction.

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1/ Chez les procaryotes.

Nous avons vu dans le chapitre I que certains codons étaient dits codons STOP, il s'agit des codons UAA, UGA et UAG. En effet, il n'existe pas d'ARNt dont les anticodons peuvent reconnaître ces codons STOP. Les codons STOP sont tout de même reconnus par des facteurs de libération protéiques : RF« Release Factor »1 reconnaît UAA ou UAG tandis que RF2 reconnaît UAA ou UGA (Figure 13). En se liant à un codon STOP au niveau du site A du ribosome, les facteurs de libération activent d'une façon particulière la peptidyl transférase qui hydrolyse alors la liaison entre le dernier acide aminé incorporé et l'ARNt présent au niveau du site P du ribosome. Le polypeptide, l'ARNt et l'ARNm sont ainsi libérés et les sous-unités 30S et 50S du ribosome se dissocient. Le facteur IF3 se fixe