Les propriétés des protéines globulaires.
Publié le 12/09/2012
Extrait du document
1. Masse moléculaire.
a. Configuration réelle et configuration théorique.
Les dimensions des protéines globulaires sont limitées car la chaîne polypeptidique de est repliée sur
elle-même pour adopter une configuration :
-- structure sphérique
-- élysoïdique.
Dans tous les cas, cette chaîne est entourée de beaucoup de molécules d'eau de ses dimensions réelles
sont plus importantes que son volume théorique.
b. Méthodes d'analyse de la masse moléculaire des protéines.
Il existe trois types de méthodes pour déterminer la masse moléculaire de protéines.
1) l'utracentrifugation.
On centrifuge les protéines à une grande vitesse. La vitesse de migration correspond à la vitesse de
sédimentation et est proportionnelle à la masse de la protéines ( plus les protéines sont masse
importante, plus la sédimentation est rapide).
2) électrophorèse sur gel (gel de poly-lamide en présence de SDS)
il y a migration dans un champ électrique et dans un gel des protéines. Le gel forme des mailles de tailles
variables au travers desquelles migrent les protéines ( formation d’un tamis moléculaire).
La migration est plus facile si la protéine est petite.
«
Au Ph iso-électrique, la majorité des molécules sont sous forme zwittérion, donc le nombre moyen
d’anions est égale au nombre moyen de cations.
Ce Phi est une constante ( elle est spécifique d’une protéine) pour laquelle la protéines ne migre pas au
travers d'un champ électrique.
Lorsque l'on souhaite réaliser une électrophorèse, il faut choisir des conditions de pH telles que la
majorité des protéines soit dans une zone de pH non-iso-électrique.
Remarque :
Lorsque l’on réalise une électrophorése deux procédé de sélection peuvent être utilisés :
-- séparation due à la masse des protéines elle même
-- séparation par filtration au travers d’un tamis moléculaire de gélose et céphadex ou céphorose.
3.
Solubilité des protéines.
a.
Définition de la solubilité.
la solubilité est la quantité maximale de composé que l'on peut dissoudre dans un litre de solvant donné .
Solvant par excellence des protéines est l’eau.
b.
Les différents facteurs agissant sur la solubilité de protéines globulaires.
La solubilité dans l'eau, des protéines est fonction de différents facteurs.
-- le Ph
-- la concentration en ions minéraux (sels)
-- la concentration en alcool ( existence d'un procédé utilisé en transfusion, de fractionnement des
protéines: procédés de Cohn)
Ces différentes propriétés sont à la base de la première classification des protéines.
Ainsi on distingue trois groupes de protéines:
1) les protéines insolubles dans l'eau et les autres solvants
elles étaient appelées auparavant scléroprotéines ou encore protéines fibreuse aujourd’hui elles sont
désignées sous le terme de protéines fibrillaires.
2) les protéines solubles dans l'eau distillée.
ce sont les protéines dites basiques ( deux groupes): les protamines et les histones.
Elles sont associées
dans le noyau aux acides nucléiques..
»
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