Exposé complet sur la composition chimique des protéines

« Introduction Les protéines sont les macromolécules biologiques les plus diversifiées et les plus abondantes des systèmes vivants.

Elles interviennent dans presque tous les processus cellulaires, de la catalyse des réactions chimiques à la défense immunitaire, en passant par le transport moléculaire et le soutien structurel.

Comprendre la composition chimique des protéines, c'est explorer les briques fondamentales qui permettent l'existence de la vie : les acides aminés, leur agencement précis et les éléments chimiques qui les stabilisent. I. Les constituants de base des protéines : les acides aminés 1.

Définition d’un acide aminé Les acides aminés sont les unités structurales de base des protéines.

Chimiquement, un acide aminé est une molécule organique possédant deux groupements fonctionnels caractéristiques : un groupement aminé (-NH2) et un groupement carboxyle (-COOH), tous deux liés à un atome de carbone central appelé carbone alpha (Ca).

À ce carbone est également lié un atome d'hydrogène et une chaîne latérale variable, notée 'R'.

La formule générale est R-CH(NH2)-COOH.

C'est cette chaîne latérale R qui différencie les acides aminés les uns des autres et détermine leurs propriétés chimiques spécifiques. 2.

Les différents types d’acides aminés On dénombre 20 acides aminés standards qui entrent dans la composition des protéines humaines.

Ils sont classés selon la nature de leur chaîne latérale : - Acides aminés apolaires (hydrophobes) : comme la leucine ou l’avaline. - Acides aminés polaires non chargés : comme la sérine ou la thréonine. - Acides aminés acides (chargés négativement) : comme l'acide aspartique. - Acides aminés basiques (chargés positivement) : comme la lysine ou l'arginine.

On distingue également les acides aminés essentiels, que l'organisme ne peut synthétiser et qui doivent être apportés par l'alimentation (8 chez l'adulte : Leucine, Isoleucine, Valine, Thréonine, Méthionine, Phénylalanine, Tryptophane et Lysine). 3.

Propriétés chimiques des acides aminés Les acides aminés possèdent plusieurs propriétés chimiques importantes : Amphotérie : Les acides aminés peuvent se comporter à la fois comme un acide et comme une base grâce à la présence des groupements –COOH et –NH₂.

En solution neutre, ils existent sous forme d’ion dipolaire appelé zwitterion. Chiralité : À l’exception de la glycine, tous les acides aminés possèdent un carbone asymétrique (carbone α), ce qui entraîne l’existence de deux formes appelées isomères L et D. Cependant, seuls les acides aminés de la série L sont présents dans les protéines naturelles. Réactivité : Les acides aminés sont des molécules réactives grâce à leurs groupements fonctionnels (–NH₂, – COOH et parfois le groupe R).

Cette réactivité permet notamment la formation de la liaison peptidique, essentielle à la formation des protéines. II. La formation des protéines : les liaisons peptidiques 1.

La liaison peptidique La liaison peptidique est une liaison covalente qui s'établit entre le groupement carboxyle (-COOH) d'un acide aminé et le groupement aminé (-NH2) de l'acide aminé suivant, avec libération d'une molécule d'eau (réaction de condensation).

Cette liaison (C-N) a un caractère de double liaison partielle, ce qui la rend rigide et plane, limitant les rotations autour de cet axe.

C'est le squelette sur lequel s'organise l'architecture de la protéine. 2.

Les chaînes polypeptidiques Une répétition de liaisons peptidiques forme une chaîne polypeptidique.

Par convention, on décrit une chaîne du groupement amino-terminal (N-term) vers le groupement carboxyl-terminal (C-term).

Une protéine est constituée d'une ou plusieurs de ces chaînes, dont la longueur et la séquence sont déterminées par l'information génétique. 3.

Les différents niveaux de structure des protéines L'organisation spatiale des protéines est hiérarchisée en quatre niveaux : a) Structure primaire : C'est la séquence linéaire des acides aminés reliés par des liaisons peptidiques.

Elle détermine tout le repliement futur. b) Structure secondaire : Repliement local de la chaîne en motifs réguliers, principalement les hélices alpha et les feuillets bêta, stabilisés par des liaisons hydrogène entre les atomes du squelette peptidique. c) Structure tertiaire : Repliement global de la chaîne polypeptidique dans l'espace (conformation tridimensionnelle).

Elle est stabilisée par des.... »